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Estructura nativa y secuencia en el proceso de plegamento de proteínas globulares

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Larriva Hormigos, María (2010) Estructura nativa y secuencia en el proceso de plegamento de proteínas globulares. [Tesis]

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Resumen

El problema del plegamiento de proteínas consiste en la determinación de la estructura tridimensional estable de una proteína globular a partir de su secuencia covalente de aminoácidos [1]. Su estudio detallado es complicado, dado el tamaño macromole cular de las proteínas y su compleja composición, además de por ser sistemas moleculares que desarrollan su función en medio acuoso, en el que habitualmente se encuentran disueltas otras muchas moléculas de igual o de distinta naturaleza. Por eso, el estudio teórico o por simulación del plegamiento de proteínas recurre con frecuencia al uso de modelos de resolución intermedia (¿coarse grained¿ o de ¿grano grueso¿) en la representación de la proteína y su entorno. Esta simplificación permite util izar técnicas eficientes de muestreo del espacio de conformaciones accesible a la cadena polipeptídica, desde el estado desnaturalizado a la estructura tridimensional nativa [2]. El problema de plegamiento de proteínas se puede considerar desde un p unto de vista estrictamente predictivo, es decir, como la posibilidad de determinar la estructura nativa a partir de la secuencia de aminoácidos. Sin embargo también es posible estudiar el plegamiento como un proceso dinámico, consistente en una seri e de tránsitos conformacionales de la cadena polipeptídica a lo largo de la superficie de energía definida por las interacciones existentes para el sistema. Bajo esta perspectiva, lo importante no es alcanzar una estructura final más o menos correcta , sino poder analizar las posibles estructuras intermedias que aparecen a lo largo de lo que se denomina ¿camino de plegamiento¿, y caracterizar el proceso en sí mismo desde el punto de vista estructural y termodinámico.De hecho, se puede utilizar la estructura nativa como dato de partida para centrar la predicción, o al menos el análisis, en los estados intermedios que van apareciendo a lo largo de la ¿coordenada de plegamiento¿. Esto conduce al empleo de potenciales basados en la topología, o potenciales tipo Go [3], en los que nuestro grupo de investigación ha trabajado intensamente en los últimos años. El uso de este tipo de potenciales ha permitido, para una serie de proteínas, obtener información sobre el proceso de plegamiento reproduciendo de forma cualitativa los datos experimentales disponibles en la bibliografía sobre estos sistemas proteicos...


Tipo de documento:Tesis
Información Adicional:

Tesis inédita de la Universidad Complutense de Madrid, Facultad de Ciencias Químicas, Departamento de Química Física I, leída el 15-07-2010

Directores (o tutores):
NombreEmail del director (o tutor)
Rey Gayo, Antonioareygayo@ucm.es
Palabras clave:Proteínas, plegamiento
Palabras clave (otros idiomas):Protein folding
Materias:Ciencias > Química > Química física
Código ID:29339
Depositado:02 Dic 2015 13:47
Última Modificación:10 Abr 2018 10:38

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