Universidad Complutense de Madrid
E-Prints Complutense

Investigaciones sobre reconocimiento molecular mediante RMN : estructura e interacciones de péptidos y proteínas
NMR insights into molecular recognition: structure and interactions of peptides and proteins

Impacto

Downloads

Downloads per month over past year



Zamora Carrera, Héctor (2017) Investigaciones sobre reconocimiento molecular mediante RMN : estructura e interacciones de péptidos y proteínas. [Thesis]

[img]
Preview
PDF
20MB


Abstract

La investigación de las bases moleculares que gobiernan los procesos biológicos es esencial para comprenderlos, así como para entender sus implicaciones y el impacto que tienen en el organismo de los seres vivos. En dichos procesos, los eventos de reconocimiento biomolecular son cruciales y es necesario lograr una descripción detallada a nivel atómico para conocer las particularidades de los mecanismos, su regulación, selectividad, especificidad… En este contexto, la espectroscopía de RMN es una técnica que proporciona gran cantidad de información fiable que permite estudiar las características de los eventos de reconocimiento biomolecular con resolución atómica, lo que es clave para deducir y clarificar los fundamentos de los relevantes procesos biológicos. En este trabajo se ha empleado la espectroscopía de RMN, en combinación con diversas técnicas bioquímicas, fisicoquímicas y computacionales, para estudiar varios sistemas biológicos de interés en los que están presentes algunos eventos de reconocimiento biomolecular representativos, tales como las interacciones péptido–membrana, las interacciones carbohidrato–proteína, o las interacciones proteína–proteína. El objeto de esta tesis es profundizar en el conocimiento sobre varios casos de los citados eventos de reconocimiento biomolecular y reforzar el papel de la espectroscopía de RMN como una potente herramienta para abordar la caracterización de las interacciones biomoleculares. Esta tesis está estructurada en seis capítulos. El capítulo 2 describe el estudio de una serie de péptidos derivados del dominio de unión a colina de la autolisina de pneumococo, LytA. Este estudio está dirigido a averiguar si dichos péptidos mantienen su estructura nativa y su capacidad de unir colina cuando se encuentran aislados de la proteína completa. Utilizando espectroscopía de RMN en disolución, dicroísmo circular (CD) y técnicas de fluorescencia, se han descubierto tres péptidos que adoptan conformaciones de horquilla β nativas en disolución acuosa, tal y como se pretendía, y que sufren una inesperada transición reversible de estructura β a estructura α en presencia de micelas de detergente. Se ha propuesto una explicación para la interacción que tiene lugar entre estos péptidos y las micelas de detergente, y se han caracterizado las bases fisicoquímicas de la transición estructural observada mediante el estudio de variantes de uno de estos péptidos...

Resumen (otros idiomas)

The investigation of the molecular bases governing biological processes is essential to understand them, as well as their implications and impact in the organism of living creatures. In these processes, biomolecular recognition events are pivotal and the search for a comprehensive description at atomic level is necessary to know the details of mechanisms, regulation, selectivity, specificity, etc. In this context, NMR spectroscopy is a technique that provides a vast diversity of reliable information allowing the study of the characteristics of biomolecular recognition events at atomic resolution, which is the key to infer and clarify the fundamentals of relevant biological processes. In this work, NMR spectroscopy combined with diverse biochemical, physicochemical, and computational techniques have been utilised to study several interesting biological systems involving some representative biomolecular recognition events, such as peptide–membrane interactions, carbohydrate–protein interactions, and protein–protein interactions. The aim of this thesis is to go deeper in the knowledge of some biomolecular recognition events, and reinforce that NMR spectroscopy as a powerful tool to address the characterization of biomolecular interactions. This thesis has been structured in six chapters. Chapter 2 describes the study of a series of peptides derived from the choline–binding domain of pneumococcal autolysin LytA, aimed to find out whether they maintain their native structure and the ability to bind choline when isolated from the full–length protein. Using solution NMR, CD and fluorescence techniques, three peptides were found to show native–like, β–hairpin conformations in aqueous solution, as intended, and undergo an unexpected, reversible β–to–α transition in the presence of detergent micelles. An explanation to the interaction between these peptides and detergent micelle has been proposed, and the physicochemical bases of the observed structural transition were characterised by studying variants of one of these peptides...

Item Type:Thesis
Additional Information:

Tesis inédita de la Universidad Complutense de Madrid, Facultad de Ciencias Químicas, Departamento de Bioquímica y Biología Molecular I, leída el 16-12-2016

Directors:
DirectorsDirector email
Jiménez López, Mª Ángeles
Bruix Bayés, Marta
Uncontrolled Keywords:Biología molecular
Palabras clave (otros idiomas):Molecular biology
Subjects:Sciences > Chemistry > Molecular biology
ID Code:45624
Deposited On:29 Nov 2017 14:25
Last Modified:29 Nov 2017 14:25

Origin of downloads

Repository Staff Only: item control page