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Purificación y caracterización de la D-Aminoácido Oxidasa de "Rhodotorula gracilis" (ATCC 26217)

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2003
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Universidad Complutense de Madrid, Servicio de Publicaciones
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El método de producción, extracción y purificación de la D-Aminoácido Oxidasa a partir de células de Rhodotorula gracilis se ha optimizado. También se ha puesto a punto un método de purificación de la enzima clonado en células de Escherichia coli. Se ha realizado una caracterización estructural y funcional de la enzima usando, entre otros, estudios cinéticos de modificación química, de unión de cofactor y de mutagénesis dirigida. Los efectos de inhibición por producto y de inactivación ejercidos por el peróxido de hidrógeno también se han estudiado. Integrando los resultados obtenidos con los publicados anteriormente para ésta y otras oxidasas, se ha podido sugerir un modelo de mecanismo químico para la oxidación de D-aminoácidos catalizada por esta enzima.#
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Tesis inédita de la Universidad Complutense de Madrid, Facultad de Ciencias Biológicas, Departamento de Bioquímica y Biología Molecular I, 1999
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