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Role of the vimentin C-terminal domain in filament reorganization during cell division

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2021-02-16
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Universidad Complutense de Madrid
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The cell cytoskeleton is constituted by three main groups of structures, the actin filaments, microtubules and the intermediate filaments. The interplay between the three main cytoskeletal networks is determinant for cellular processes such as cell migration, signaling and mechanics, as well as during cell division. Vimentin is a type III intermediate filament protein that is broadly distributed. Vimentin forms an extended and dynamic filament network that plays diverse functions in a great variety of tissues and is involved in the pathogenesis of numerous diseases. The vimentin monomer is constituted by three domains, a α-helical rod domain flanked by the disordered N-terminal and C-terminal domains. The N-terminal domain of vimentin is essential for filament assembly, yet the role of the C-terminal domain is still controversial. Nevertheless, the C-terminal domain is known to mediate the interaction with other proteins and divalent cations...
El citoesqueleto está constituido por tres grupos principales de estructuras, los filamentos de actina, los microtúbulos y los filamentos intermedios. La vimentina es una proteína perteneciente a la familia de filamentos intermedios de tipo III que tiene una amplia distribución en el organismo. La vimentina forma una red celular de filamentos extendidos y dinámicos que desempeña diversas funciones en una gran variedad de tejidos y está involucrada en la patogénesis de numerosas enfermedades. En varios procesos celulares, como la migración, la señalización y la mecánica celular, se ha descrito que la vimentina interactúa con otras proteínas del citoesqueleto.El monómero de vimentina consta de tres dominios, un dominio alfa helicoidal flanqueado por los dominios N-terminal y C-terminal. El dominio N-terminal de vimentina es esencial para el ensamblaje de los filamentos, mientras que se ha descrito que el dominio C-terminal participa en la interacción con otras proteínas y con cationes divalentes...
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Tesis inédita de la Universidad Complutense de Madrid, Facultad de Ciencias Químicas, Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, leída el 02-06-2020
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